答:竞争性抑制作用的抑制剂与酶的作用物结构相似,能与作用物共同竞争酶的活性中心,从而阻碍作用物与酶的结合。但当作用物浓度增高时,可以减少和消除这种抑制。
非竞争性抑制作用的抑制剂不影响作用物与酶分子的结合,而是结合于酶分子的其他部位而影响酶的活性。这种抑制作用不能用增加作用物的浓度以消除抑制。
竞争性抑制物使Km变大,v不变;而非竞争性抑制物则使v减小,Km值不变。
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